I. Propriétés générales des enzymes

.. A. Définition du pouvoir catalytique

..... 1. Comparaison des chemins réactionnels non catalysés ou catalysés

..... 3. Unités de mesure de l’activité enzymatique

.. B. Les enzymes sont doublement spécifiques

..... 1. Spécificité de réaction

..... 2. Spécificité de substrat

.. C. Classification des enzymes et exemples

..... 1. Oxydo-réductases (dont deshydrogénases)

..... 6. Ligases (dont synthétases)

.. D. Intervention et structure des cofacteurs enzymatiques

..... 1. Coenzymes d’oxydo-réduction

........ b. Diversité des autres coenzymes

.. E. Influence de certains facteurs réactionnels

..... 1. Effet de la température

........ b. Diversité des intervalles de pH optimaux

II. Le site actif enzymatique : lieu clé de la catalyse

.. A. Structure et caractéristiques du site actif

..... 1. Etude de l’hexokinase (diffraction X) et comparaison des lysozymes d’oiseaux (anticorps)

.... 3. Modèles de Fischer et de Koschland

.. B. Mécanisme moléculaire de la catalyse (un seul exigible)

..... 1. La navette à protons de la ribonucléase pancréatique

..... 2. Cas des protéases à sérine : la chymotrypsine

III. Les réactions du métabolisme sont contrôlées par les cinétiques enzymatiques

.. A. Les enzymes michaeliennes

..... 1. Rappel : qu’est-ce que l’ordre d’une réaction ?

........ f. Inhibition fréquente par excès de produit

.. B. Cas des enzymes allostériques

..... 1. Organisation des réactions métaboliques en chaînons

..... 3. Exemple de la phosphofructokinase

.. C. Régulation de l’activité enzymatique

..... 1. Modification de l’enzyme par liaison covalente (phosphorylation)

..... 4. Cas des enzymes multifonctionnelles