[Lorys Villareal - Site personnel] BCM 1-2/5 Les protides dans les cellules

BCM 1-2/5 Les protides dans les cellules

jeudi 4 octobre 2007
par villareal
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I. Les acides aminés naturels : un jeu de 20 acides alpha-aminés

.. A. Propriétés physiques et physico-chimiques

..... 1. Taille et encombrement stérique

..... 2. Hydrophilicité et acidité

..... 3. Isomérie optique : discrimination par les systèmes vivants

..... 4. Ionisation et pouvoir tampon

.. B. Propriétés chimiques

..... 1. Condensation de 2 acides aminés : la liaison peptidique

..... 2. Propriété particulière des acides aminés liée au groupe carboxyle : la décarboxylation, réaction du catabolisme des acides aminés

..... 3. Propriétés particulières des acides aminés liées au groupe amine

........ a. Désamination et transamination, réaction de l’anabolisme et du catabolisme des acides aminés

........ b. Caractérisation par le dinitrofluorobenzene (DNFB)

........ c. Chélation de cations métalliques par 2 résidus d’acides aminés

.. C. Séparation et dosage des acides aminés

..... 1. Séparation des acides aminés selon leur hydrophilicité dans un mélange eau/solvant : la chromatographie

...... 2. Séparation des acides aminés selon leur charge et leur taille : l’électrophorèse

II. Les protéines : des polymères d’acides aminés formant des macromolécules essentielles au vivant

.. A. La séquence des AA constitue la structure Ire

..... 1. Géométrie des liaisons peptiques et orientation de la chaîne

..... 2. Importance fonctionnelle de la structure Ire et détermination : cas de l’hémoglobine et de l’insuline

.. B. Les liaisons H entre liaisons peptidiques imposent la structure IIre

..... 1. Géométrie des hélices alpha

..... 2. Géométrie des brins bêta et formation de feuillets bêta

..... 3. Cas de l’hélice C du collagène

..... 4. Boucles et coudes de liaison

..... 5. Déterminisme des structures IIres en fonction de la séquence Ire : tableau de Ramachadran

..... 6. Importance fonctionnelle de la structure IIre et détermination : cas du prion Prp

.. C. Les éléments de structures IIres peuvent s’associer en domaines structuraux fonctionnels

..... 1. Super-structures IIres observées dans les protéines globulaires

..... 2. Unité structurale et fonctionnelle d’un domaine structural

.. D. La structure IIIre est l’agencement tridimensionnel déterminé par les liaisons faibles entre résidus d’acides aminés

..... 1. Expérience de dénaturation de la ribonucléase

..... 2. Etude de la structure IIIre de la myoglobine

........ a. Structures Ire et IIres

........ b. Association fonctionnelle de l’hème et de l’apoprotéine

........ c. Diversité des fonctions de l’hème selon l’environnement protéique

.. E. La structure IVre est une association de plusieurs chaînes ayant chacune leur structure IIIre

..... 1. Etude de la structure IVre de l’hémoglobine des Vertébrés

........ a. Structures Ire, IIres et IIIres

........ b. Etude expérimentale du fonctionnement : courbe de saturation

........ c. Structure IVre et fonctionnement allostérique : comparaison avec la myoglobine ou l’hémoglobine monomère ou dimère

........ d. Effets de quelques facteurs sur la stabilité des formes T et R et intérêt physiologique

..... 2. Comparaison de structures protéiques fibrillaires : collagène et protéines du cytosquelette

.. F. Acquisition de la structure tridimensionnelle des protéines

..... 1. Repliement spontané en milieu aqueux

..... 2. Intervention de protéines chaperons

..... 3. Fonction des isomérases

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